Le rôle de la xylanase dans la nutrition animale : mécanismes, types et innovations
La xylanase cible le xylane, un composant majeur de l'hémicellulose présent dans les parois cellulaires des plantes. Elle est couramment utilisée dans l'alimentation animale pour améliorer la digestibilité des fibres alimentaires, en particulier chez les animaux monogastriques tels que la volaille et le porc. Les ingrédients alimentaires d'origine végétale, tels que le maïs, le blé et la farine de soja, sont riches en polysaccharides non amylacés (PNA), notamment les arabinoxylanes, qui sont difficiles à digérer efficacement pour les animaux.
La xylanase aide à décomposer ces NSP complexes, libérant ainsi davantage de sucres simples et d'autres nutriments pour leur absorption dans le tube digestif. Cela améliore non seulement l'efficacité alimentaire, mais réduit également les effets antinutritionnels des NSP, tels que la viscosité intestinale et l'augmentation de la fermentation microbienne, qui peuvent entraîner des troubles digestifs et une diminution des performances animales.
Les xylanases GH10 permettent d'incorporer des niveaux plus élevés d'ingrédients rentables
Alors que la famille de xylanases GH11, couramment utilisée dans les aliments pour animaux, réduit efficacement les niveaux de viscosité dans le tractus gastro-intestinal des poulets de chair en réduisant les NSP solubles dans les régimes à base de blé, elle s'avère moins efficace lorsqu'elle est confrontée au squelette arabinoxylane plus complexe des NSP insolubles.
La structure 3D de la xylanase GH11 explique ses limites. Les xylanases GH11 nécessitent 3 à 4 monomères de xylane non substitués consécutifs sur le squelette pour localiser un site actif, ce qui les rend moins efficaces en présence de chaînes latérales sur les squelettes d'arabinose. Elles sont très spécifiques, privilégiant les squelettes de blé à faible ramification.
En revanche, les xylanases GH10, bien que peu utilisées dans les aliments pour animaux, offrent un avantage certain. Elles ne nécessitent que deux monomères de xylane non substitués consécutifs ou moins pour trouver un site actif, ce qui leur permet d'agir sur les résidus de xylose à proximité des ramifications. Cela se traduit par des xylo-oligomères plus nombreux et plus courts que ceux produits par les xylanases GH11. En termes simples, les xylanases GH10 ont une fente moins profonde, ce qui leur permet une plus grande polyvalence catalytique (Pollet 2010).
Cette polyvalence permet d'utiliser une gamme plus large d'ingrédients alimentaires, y compris des co-produits et des sous-produits, tout en maintenant les performances. Par conséquent, les xylanases GH10 permettent d'incorporer des niveaux plus élevés d'ingrédients rentables, ce qui présente une opportunité significative de réduire les coûts globaux des aliments.
